Главная

• Аллергия
• Клиническая иммунология
• Антитела
• Реакция антиген-антитело
• Клетки иммунной системы
• История иммунологии
• Иммунохимия
• Продукты на страже иммунитета
• Вакцины
• Общие и частные проблемы иммунологии
• Основы иммунологии

IgE

Иммуноглобулины Е содержатся в сыворотке лишь в очень небольших количествах, однако они являются главным классом иммуноглобулинов, подготавливающим тучные клетки и базофилы к участию в аллергических реакциях. К этим клеткам молекулы IgE прикрепляются своими Фс-областями. Когда несколько молекул IgE связывают антиген, тучные клетки или базофилы получают сигнал к секреции вазоактивных аминов и других фармакологически активных веществ. Зачем собственно эта система нужна организму, не совсем ясно. Возможно, что стимуляция комплекса IgE-тучные клетки помогает предохранять организм от паразитов, поскольку освобождаемые при этом медиаторы способны привлекать эозинофилы.

Молекулярная масса IgE равна примерно 190 000. Эти молекулы содержат около 12% углеводов. Эпсилон-цепи по своим размерам сходны с мю-цепями, и обе они имеют по четыре постоянных домена и один вариабельный (в целом около 550 аминокислотных остатков). У тяжелых цепей эпсилон-класса нет карбоксиконцевого нондекапептидного «хвоста», который имеется у мю- и альфа- цепей.

Полная последовательность С-области эпсилон-цепи человека показана на рисунке.

Эти цепи имеют 13 полуцистиновых остатков, шесть из которых образуют внутрицепьевые дисульфидные связи в четырех константных доменах. Три из других полуцистиновых остатков участвуют в межцепьевых связях (L-H у Cys-128 или Cys-129; Н—Н у Cys-231 и Cys-318). Дополнительная внутрицепьевая связь, локализованная в Сε1, образуется между Cys-129 (или 128) и Cys-215. Подобная связь имеется еще только в альфа-цепях человека.

Локализация связей между тяжелыми цепями в двух различных участках (между Сε1 и Сε2 и между Сε2 и Сε3) характерна лишь для е-цепей. Углеводные компоненты расположены в различных местах молекулы. Все шесть олигосахаридных цепей прикрепляются к остаткам аспарагина, одна — к месту соединения V- и С-областей, одна в Сε1, одна в области между Сε1 и Сε2, еще одна в Сε2 и две в Сε3.

Способность IgE связываться с клетками обратимо снимается восстановлением дисульфидных связей в молекуле. Прогревание IgE при 56°С также инактивирует цитотропную активность, что совпадает с одновременной потерей антигенных детерминант в Сε3 и Сε4. Очевидно, что именно этим доменам принадлежит наиболее важная роль в осуществлении указанных функций молекул IgE.